Interação de pectina como monocamadas lipídicas orientadas na interface ar-água como modelos de biomembrans
| dc.contributor.advisor | Caseli, Luciano [UNIFESP] | |
| dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/8929162910172931 | pt_BR |
| dc.contributor.author | Escobar, Bruno de Andrade [UNIFESP] | |
| dc.coverage.spatial | Diadema | pt_BR |
| dc.date.accessioned | 2022-02-03T12:19:16Z | |
| dc.date.available | 2022-02-03T12:19:16Z | |
| dc.date.issued | 2022-12-17 | |
| dc.description.abstract | Neste trabalho, estudou-se a ação da pectina, um polissacarídeo estrutural que possui atividade antimicrobiana, antitumoral e antiviral, adsorvendo em filmes de Langmuir de fosfolipídios, o qual serviu como modelo de membrana biológicas. O fosfolipídio utilizado foi o dipalmitoilfosfatidiletanolamina (DPPE), que serviu como modelo de células bacterianas e de envelopes virais. A substância biologicamente ativa (pectina) foi inserida na subfase aquosa e a interação com a monocamada de DPPE foi avaliada por isotermas de pressão superficial-área, isotermas de potencial de superfície-área, medidas reológicas, espectroscopia no infravermelho e microscopia no ângulo de Brewster. A pectina condensou as monocamadas de DPPE, e diminuiu sua compressibilidade superficial. No entanto, mas não alterou significativamente sua reversibilidade em ciclos de compressão-expansão, tampouco suas isotermas de potencial superficial. Além disso, diminuiu a estabilidade de monocamadas pré-comprimidas até a pressão de equivalência bicamada-monocamada (30 mN/m), e também diminuiu a viscoelasticidade superficial dinâmica, diminuindo a contribuição viscosa em relação à contribuição puramente elástica, e provocou a formação de agregados na interface ar-água. Conclui-se, previamente, que a pectina interage principalmente com as cabeças polares do fosfolipídio, posicionando-se na camada de cisalhamento entre o fosfolipídio a subfase aquosa. Esta interação diminui a repulsão lateral das cabeças polares devido a interações eletrostáticas, mas aumenta o número de rearranjos conformacionais da monocamada devido à flexibilidade da pectina. Como conclusão geral, podemos inferir que a pectina perturba a organização estrutural das monocamadas de DPPE, o que pode ter uma possível significância biológica na ação antiviral desta substância. | pt_BR |
| dc.description.abstract | In this work, the action of pectin, a structural polysaccharide with antimicrobial, antitumor, and antiviral activity, was studied with Langmuir films of phospholipids, which served as a model of biological membranes. The phospholipid used was dipalmitoyl phosphatidylethanolamine (DPPE), which served as a model for bacterial cells and viral envelopes. The biologically active substance (pectin) was inserted into the aqueous subphase, and interactions with the DPPE monolayer were evaluated by surface pressure- area isotherms, surface potential-area isotherms, rheological measurements, infrared spectroscopy, and Brewster angle microscopy. The pectin condensed the DPPE monolayers and increased their surface compressibility. However, it did not significantly alter their reversibility in compression- expansion cycles, nor surface potential isotherms. Furthermore, it decreased the stability of monolayers previously compressed up to the bilayer- monolayer equivalence pressure (30 mN / m). Also, pectin reduced the dynamic surface viscoelasticity, with a lower contribution of the loss modulus to the storage one, and caused the formation of aggregates at the air- water interface. We previously concluded that pectin interacts mainly with the polar heads of the phospholipid, positioning itself in the shear layer between the phospholipid and the aqueous subphase. This interaction is related to the lateral repulsion of the polar heads due to electrostatic interactions, with an increase of the number of conformational rearrangements of the monolayer due to the molecular flexibility of pectin. In conclusion, we can infer that pectin disturbs the structural organization of DPPE monolayers, which may have a possible biological significance in the antiviral action of this substance. | en |
| dc.format.extent | 34 f. | pt_BR |
| dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/11600/62632 | |
| dc.language | por | pt_BR |
| dc.publisher | Universidade Federal de São Paulo | pt_BR |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | pt_BR |
| dc.subject | FIlmes de Langmuir | pt_BR |
| dc.subject | Pectin | en |
| dc.subject | Langmuir films | en |
| dc.title | Interação de pectina como monocamadas lipídicas orientadas na interface ar-água como modelos de biomembrans | pt_BR |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/bachelorThesis | pt_BR |
| unifesp.campus | Instituto de Ciências Ambientais, Químicas e Farmacêuticas (ICAQF) | pt_BR |
| unifesp.graduacao | Química Industrial | pt_BR |
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