Obtenção estrutural de um antiagiogênico das vísceras da tilápia (oreochromis niloticus)
Data
2014-01-29
Autores
Souza Junior, Airton Araujo de 
Orientadores
Nader, Helena Bonciani Nader
Tipo
Dissertação de mestrado
Título da Revista
ISSN da Revista
Título de Volume
Resumo
Heparan sulfate (HS) and heparin are GAGs that share similar structure, yet, HS contains reduced levels of O- and N-sulfation together with lower levels of epimerized glucuronic acid; iduronic acid. It is a ubiquitously distributed in cell surface of mammals as well as in other vertebrates and invertebrates, hence, it shows a high biotechnological relevance due to its and structural diversity which leads an extensive ?interactome? and modulatory effects on several biological/pharmacological processes. Thus, the comprehension of HS structures in different cells/tissues is crucial for the total elucidation structure-function relationships. The search for heparan-like compounds in waste material from fish farming is both economical and environmental attractive since it adds value to waste products and solves issues related to waste handling, consolidating tilapia culture as a valuable new source of ecofriendly biotechnological agents. Accordingly, this work aimed on the isolation and structural characterization of a heparan sulfate from Tilapia (Orechromis niloticus) waste material, besides its potential effects on coagulation and angiogenesis. The purified compound showed the same electrophoretic behavior, in different buffer systems, of heparan sulfate from bovine sources and the structural analysis, both chromatographic and spectroscopic, proved that the Tilapia compound has strong structural similarity with HS from bovine pancreas. Also, it was demonstrated that the isolated compound has low anticoagulant activity and inhibited capillary tube formation of endothelial cells on 2D angiogenesis assay in Matrigel. Together, our data suggests the HST is a promising bioproduct that could be used to target angiogenesis in pathophysiological processes.
Heparam sulfato (HS) e heparina são glicosaminoglicanos que partilham estruturas semelhantes. Além disso, HS contém níveis reduzidos de O- e N - sulfatação em conjunto com níveis baixos de ácido glucurônico epimerizado, ácido idurônico. São distribuídos ubiquamente em toda a superfície de células de mamíferos, bem como em outros vertebrados e invertebrados. Assim, mostra uma alta relevância biotecnológica, devido à sua diversidade estrutural que leva a uma grande interação molecular e efeitos moduladores sobre vários processos biológicos / farmacológicos. Assim, a compreensão da estrutura de HS em diferentes células / tecidos é fundamental para a elucidação total das relações estrutura-função. A busca por análogos de heparam em resíduos de piscicultura é ao mesmo tempo econômica e ambiental atraente , uma vez que agrega valor para o lixo produtos e resolve as questões relacionadas com manuseio dos resíduos, consolidação da cultura da tilápia como uma nova fonte valiosa de agentes biotecnológicos sustentável . Assim, o presente trabalho objetivou -se no isolamento e caracterização estrutural de um heparam sulfato de resíduos de Tilápia ( Oreochromis niloticus ), além de seus potenciais efeitos sobre a coagulação e angiogênese. O composto purificado mostrou o mesmo comportamento electroforético , em diferentes sistemas de tampão , de sulfato de heparano a partir de fontes de bovino e de análise estrutural , tanto cromatográfica e espectroscópica , provou ser o composto em que Tilapia tem forte semelhança estrutural com HS a partir de pâncreas bovino . Além disso , demonstrou-se que o composto isolado possui baixa actividade anticoagulante e formação do tubo capilar inibida de células endoteliais no ensaio de angiogénese em 2D em Matrigel . Em conjunto, os nossos dados sugerem o HST é um bioprodutos promissores que poderiam ser utilizados para direccionar a angiogénese nos processos patofisiológicos
Heparam sulfato (HS) e heparina são glicosaminoglicanos que partilham estruturas semelhantes. Além disso, HS contém níveis reduzidos de O- e N - sulfatação em conjunto com níveis baixos de ácido glucurônico epimerizado, ácido idurônico. São distribuídos ubiquamente em toda a superfície de células de mamíferos, bem como em outros vertebrados e invertebrados. Assim, mostra uma alta relevância biotecnológica, devido à sua diversidade estrutural que leva a uma grande interação molecular e efeitos moduladores sobre vários processos biológicos / farmacológicos. Assim, a compreensão da estrutura de HS em diferentes células / tecidos é fundamental para a elucidação total das relações estrutura-função. A busca por análogos de heparam em resíduos de piscicultura é ao mesmo tempo econômica e ambiental atraente , uma vez que agrega valor para o lixo produtos e resolve as questões relacionadas com manuseio dos resíduos, consolidação da cultura da tilápia como uma nova fonte valiosa de agentes biotecnológicos sustentável . Assim, o presente trabalho objetivou -se no isolamento e caracterização estrutural de um heparam sulfato de resíduos de Tilápia ( Oreochromis niloticus ), além de seus potenciais efeitos sobre a coagulação e angiogênese. O composto purificado mostrou o mesmo comportamento electroforético , em diferentes sistemas de tampão , de sulfato de heparano a partir de fontes de bovino e de análise estrutural , tanto cromatográfica e espectroscópica , provou ser o composto em que Tilapia tem forte semelhança estrutural com HS a partir de pâncreas bovino . Além disso , demonstrou-se que o composto isolado possui baixa actividade anticoagulante e formação do tubo capilar inibida de células endoteliais no ensaio de angiogénese em 2D em Matrigel . Em conjunto, os nossos dados sugerem o HST é um bioprodutos promissores que poderiam ser utilizados para direccionar a angiogénese nos processos patofisiológicos
Descrição
Citação
SOUZA JUNIOR, Airton Araujo de. Obtenção estrutural de um antiagiogênico das vísceras da tilápia (oreochromis niloticus). 2014. 75 f. Dissertação (Mestrado) - Escola Paulista de Medicina, Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), São Paulo, 2014.