Navegando por Palavras-chave "Polimerização"
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- ItemAcesso aberto (Open Access)Derivados poliméricos de produtos naturais bioativos – preparação e avaliação da influência da polimerização nas propriedades químicas e microbiológicas do timol isolado de Thymus vulgaris (LAMIACEAE)(Universidade Federal de São Paulo, 2019-02-20) Parolin, Giovana Artuzo [UNIFESP]; Philadelphi, Laura Oliveira Péres [UNIFESP]; Lago, João Henrique Ghilardi [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/2325513222088331; http://lattes.cnpq.br/7511492642565571; http://lattes.cnpq.br/5165382247780718Neste trabalho, foram realizadas reações a fim de se obter um polímero usando timol, obtido do óleo essencial de Thymus vulgaris (Lamiaceae) como unidade monomérica. O trabalho foi desenvolvido de maneira análoga à literatura que utilizava o fenol como unidade monomérica. Os resultados mostraram que o material formado apresentava substituições nas posições 2 e 4 em relação à hidroxíla do monômero de timol. O produto foi caracterizado através de diversas técnicas como ressonância magnética nuclear, espectroscopia na região do infravermelho e UV-Vis, fluorescência, cromatografia de permeação em gel e termogravimetria. Para avaliação da propriedade antimicrobiana, foi realizado um teste de concentração mínima inibitória afim de avaliar a influência da polimerização do timol em suas propriedades. A partir do espectro de UV-Vis, foi observada a banda referente ao grupo aromático presente na molécula de timol e da macromolécula. No cromatograma de permeação em gel, o material se mostrou polidisperso com massa molar por volta de 3000 g/mol, bem como foi observado um aumento na resistência térmica do polímero em relação ao monômero (com temperatura inicial de degradação por volta de 210 °C). Foi analisada também a atividade antifúngica do politimol a partir de um bioensaio de concentração mínima inibitória (MIC), onde foi obtido um valor próximo e, em um dos casos, equivalente à MIC para o timol (0,08 μg/μL com inibição às cepas de até 99 %).
- ItemAcesso aberto (Open Access)Efeito do adesivo butil-2-cianoacrilato em osteotomias e enxerto ósseo em coelhos: aspecto macroscópico e radiográfico(Sociedade Brasileira de Ortopedia e Traumatologia, 2012-10-01) Xavier, Mário Sérgio Viana; Leite, Vilnei Mattioli [UNIFESP]; UNIVÁS FACIMPA; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)OBJECTIVE: To evaluate the effect of butyl-2-cyanoacrylate tissue adhesive in osteotomies and bone grafts, with regard to macroscopic and radiographic characteristics. METHODS: Forty-eight rabbits were used, randomly divided into four groups of 12 animals, with observation periods of two, four, eight and 16 weeks. Both thoracic limbs were operated in each animal and two osteotomies were performed in each of the radii, withdrawing a bone fragment (bone graft) of 1 cm in length. On one side, the bone graft was then replaced and a drop of adhesive was applied to each of the osteotomies. On the other side, the same procedure was performed without applying the adhesive. The rejection level for the nullity hypothesis was set at 0.05% or 5%. RESULTS: Blue marks were present in all the surgical specimens in which adhesive was applied. From the fourth week onwards, there was absence of movement of the bone grafts with adhesive and control. In group A, in the proximal osteotomies with adhesive, there was less deviation of the bone graft (p = 0.02). In group C, the union (p = 0.03) and the integration of the bone graft (p = 0.02) were better in the proximal osteotomies with adhesive. CONCLUSIONS: The adhesive was not completely metabolized within 16 weeks. There was clinical consolidation of the osteotomies within four weeks. The adhesive stabilized the bone graft within the first weeks and did not interfere with the consolidation of the osteotomies, or the integration of the bone graft in radiographic observations.
- ItemAcesso aberto (Open Access)Papel dos glicosaminoglicanos da família da heparina na indução e estabilização de fibras β-amilóides derivadas da enzima proteolítica HTRA1(Universidade Federal de São Paulo, 2023-09-13) Braga, Luiz Fernando Patekoski [UNIFESP]; Tersariol, Ivarne Luis dos Santos [UNIFESP]; Lima, Marcelo Andrade; http://lattes.cnpq.br/2373620610058306; http://lattes.cnpq.br/4859954582615304; http://lattes.cnpq.br/1997933486455894[Introdução] A serinoprotease HTRA1 é um homotrímero formada por três cadeias polipeptídicas idênticas, essa enzima é capaz de degradar várias proteínas da matriz extracelular, tais como a fibronectina, os proteoglicanos agrecam, decorim, fibromodulina, bem como, regular a disponibilidade dos fatores de crescimento da família dos FGF, IGF e TGF-β, para a sinalização celular. Essa protease está envolvida em várias neuropatias, como na degeneração macular associada a idade (ARMD7), na distrofia corneana, em neuropatias hereditárias cerebrovasculares (CARASIL e CADASIL) e Alzheimer. Dentre os diversos glicosaminoglicanos (GAGs), a heparina é um potente indutor da formação de fibras β-amilóides em várias proteínas [Objetivos]. Os principais objetivos deste trabalho foram trabalho verificar a capacidade da enzima HTRA1 de se polimerizar e fibras β-amilóides, bem como, a capacidade dos GAGs, em especial da heparina, de interagir com a enzima HTRA1 e promover a indução e a estabilização aa polimerização da enzima HTRA1 recombinante. [Métodos] dessa forma, clonamos e expressamos em E. coli três isoformas recombinantes da enzima HTRA1: a enzima selvagem, a enzima inativa, mutante de sítio ativo S328A e a enzima defectiva do domínio PDZ (ΔPDZ). Verificamos por diferentes técnicas biofísicas e bioquímicas o impacto da interação molecular da heparina e de outros GAGs na estrutura tridimensional e na atividade catalítica da enzima HTRA1. A atividade catalítica das formas recombinantes da enzima HTRA1 foram monitoradas por espectrofluorimetria com o auxílio do substrato fluorescente do tipo FRET (Fluorescence Resonance Energy Transfer), MCA-IRRVSYSF(K-Dnp)K. A polimerização dos monômeros da enzima HTRA1, bem como, a polimerização induzida por GAGs foi monitorada por DLS (Dynamic Light Scattering), SDS-PAGE, espectrofluorimetria, espectrometria de massa, coloração com Congo Red e por microscopia eletrônica de varredura. [Resultados] A heparina se mostrou um potente inibidor da atividade proteolítica da HTRA1, a heparina interage com maior afinidade na enzima livre (Ki = 85 ± 9 nM) do que no complexo enzima-substrato (αKi = 246 ± 34 nM); porém a ligação da heparina na enzima livre impede a ligação do substrato no sítio ativo. Esses resultados indicam que a heparina é um inibidor do tipo misto. Os nossos resultados também mostraram que o domínio PDZ controla alostericamente a ligação da heparina. A heparina interage tanto com o domínio catalítico da enzima HTRA1, bem como com seu domínio PDZ. A interação da heparina com o domínio PDZ da HTRA1 é capaz de estabilizar a forma homotrimérica da enzima, além de induzir a sua polimerização e a formação de fibras β-amilóides nessa proteína. Também foi observado por espectroscopia de CD e por espectrofluorimetria intrínseca que a heparina é capaz de promover alterações conformacionais na enzima HTRA1, induzindo tanto a formação de estruturas β-antiparalelas quanto a formação de fibras β-amilóides. Dentre os diversos GAGs estudados, nominalmente: heparina, condroitim-4 e 6-sulfato, dermatam-sulfato e ácido hialurônico, somente a o ácido hialurônico não foi capaz de induzir a formação de agregados amiloidogênicos na enzima HTRA1, essa indução é dependente da organização espacial das cargas negativas dos grupamentos sulfatos e carboxílicos desses polissacarídeos. A capacidade de indução dos agregados amilóides pela heparina é dependente do domínio PDZ da enzima, bem como, não depende da capacidade proteolítica da HTRA1, nem da capacidade inibitória da heparina. Observamos, também, que a formação de agregados proteicos da HTRA1 é dependente da força iônica do meio (≤ 160 mM) e da concentração da HTRA1 em solução. A enzima HTRA1 se autopolimeriza em concentrações ≥ 2.0 µM (pH 7.4) em força iônica = 0,15 M. Os dados obtidos por Microscopia Eletrônica de Varredura mostraram que a heparina induz a formação de estruturas fibrilares a partir de agregados esferoides de 40 nm. Os ensaios de espectroscopia UV-Vis da interação da HTRA1 com o corante Congo Red mostraram que os agregados de HTRA1 observados pela técnica de DLS são, de fato, fibras β-amilóides. [Conclusão]. A heparina é um potente inibidor da atividade proteolítica da HTRA1 (KI = 85 ± 9 nM). A HTRA1 é capaz de autopolimeriza, espontaneamente, formando fibras β-amilóides, em concentrações ≥ 2 µM em pH e força iônica fisiológicos. Os GAGs da família da heparina induzem e estabilizam essa polimerização. Esses resultados podem ser translacionados para as doenças neurológicas hereditárias ou adquiridas onde a enzima HTRA1 está sabidamente envolvida, na degeneração macular associada a idade (ARMD7), na distrofia corneana, em neuropatias hereditárias cerebrovasculares (CARASIL e CADASIL) e Alzheimer.