Navegando por Palavras-chave "Giardia lamblia"

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    Acesso aberto (Open Access)
    Clonagem, expressão e purificação da subunidade zeta da proteína 1 do complexo T (TCP-1) de Giardia lamblia
    (Universidade Federal de São Paulo, 2023-06-23) Montoia, Elisandra Renata [UNIFESP]; Tonelli, Renata Rosito [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/3194859951192116; http://lattes.cnpq.br/8622422125744096
    A proteína TCP-1 (T-complex protein-1) é uma chaperonina molecular responsável pelo dobramento de uma variedade de proteínas essenciais para as células. Particularmente, a TCP-1 está envolvida no enovelamento de actina e tubulina às suas formas nativas, sendo fundamental na montagem dos microfilamentos e microtúbulos. O protozoário parasita intestinal Giardia lamblia, agente etiológico da giardíase, é responsável por infecções em humanos e outros vertebrados. A giardíase é uma doença caracterizada por diarreia aguda que em alguns pacientes pode levar a desordens intestinais crônicas. Os trofozoítos de Giardia (estágio replicativo que habita o intestino delgado dos hospedeiros) são células polarizadas com um complexo citoesqueleto formado por oito flagelos, um corpo mediano (centro organizador de microtúbulos) e um disco suctorial ventral (responsável pela adesão dos parasitos ao epitélio intestinal do hospedeiro). As características únicas do citoesqueleto de Giardia são críticas para o parasitismo facilitando a colonização do hospedeiro, a motilidade, a fixação e divisão celular. O objetivo deste trabalho foi clonar, expressar e purificar a proteína 1 [subunidade zeta (ζ)] do complexo T de Giardia lamblia.
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    Acesso aberto (Open Access)
    Giardia lamblia e alergia respiratória: estudo em uma amostra de crianças de área urbana com frequência elevada da protozoose
    (Sociedade Brasileira de Pediatria, 2012-06-01) Souza, Valdênia M. O.; Sales, Iana R. F.; Peixoto, Décio Medeiros [UNIFESP]; Costa, Vláudia M. Assis; Rizzo, José A.; Silva, Almerinda R.; Camilo, Roberta Faria [UNIFESP]; Pierotti, Felipe Faria; Solé, Dirceu [UNIFESP]; Sarinho, Emanuel S. C.; Universidade Federal de Pernambuco Laboratório de Imunopatologia Keizo Asami; UFPE Laboratório de Imunopatologia Keizo Asami; UFPE Hospital das Cínicas Imunologia; UFPE Hospital das Clínicas Imunologia; UFPE Hospital das Clínicas; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP); UFPE; UFPE Programa de Pós-graduação em Ciências da Saúde
    OBJECTIVES: There is a high incidence of intestinal parasite infection in urban areas in the Northeast of Brazil. Giardia lamblia infections have been associated with increased prevalence of cutaneous allergies and gastrointestinal disorders. However, little is known about the relationship between giardiasis and allergic diseases of the airways. The present study aimed to investigate the possible association between respiratory allergic diseases and infections by G. lamblia in children from urban areas. METHODS: This study recruited 110 patients of both sexes aged 5-15 years. Patients were administered a questionnaire evaluating clinical symptoms and were given skin tests, parasite tests and serum tests. RESULTS: A high incidence of G. lamblia was observed (45%, 50/110). Infections by this protozoan were not associated with increased risk of respiratory allergy (p = 0.075), high total IgE levels (p = 0.701), positive specific IgE tests (p = 0.250), or positive skin tests for a range of environmental allergens (p = 0.239). CONCLUSION: This study demonstrated that symptoms of asthma, skin allergy and serum markers were not associated with G. lamblia infections in this sample of children from urban areas.
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    Infeccao por Giardia lamblia
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2013) Magri, Lucas [UNIFESP]
    A camada de muco que recobre o trato gastrointestinal e a primeira linha de defesa do hospedeiro frente a organismos enteropatogenicos como Giardia lamblia. Ao mesmo tempo em que a camada de muco impede a expulsao dos parasitas pelos movimentos peristaticos e pelo fluxo intestinal ela previne a adesao dos trofozoitos de giardia as celulas epiteliais intestinais aprisionando-os. E possivel que trofozoitos de giardia rompam a camada de muco para atingir os enterocitos e colonizar o intestino. No entanto se este evento acontece e os mecanismo explorados pelo parasita para subverter a camada de muco sao desconhecidos. O objetivo desta tese foi estudar como os trofozoitos de giardia se relacionam com o muco intestinal. Mais especificamente, foram avaliadas a adesao, a migracao dos trofozoitos por uma camada de muco e a presenca de atividade mucolitica em meio condicionado de culturas axenicas de giardia. Os dados apresentados mostram que os parasitas aderem especificamente ao muco intestinal bem como a mucina, a principal glicoproteina presente no muco de diferentes tecidos. Alem disso, trofozoitos sao capazes de atravessar uma camada de muco por um mecanismo dependente, pelo menos em parte, da degradacao do muco intestinal por enzimas excretadas e secretadas por trofozoitos. Finalmente, por espectrometria de massa avancada os componentes presentes nos produtos de excrecao e secrecao de trofozoitos foram identificados revelando a presenca de proteinas envolvidas em processos proteoliticos.
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    Restrito
    Mucina 4 transmembrana: expressão e sinalização em células intestinais infectadas com Giardia lamblia
    (Universidade Federal de São Paulo, 2023-05-19) Tsantarlis, Katherine [UNIFESP]; Tonelli, Renata Rosito [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/3194859951192116; http://lattes.cnpq.br/9403731862305007
    Infecções por enteropatógenos acometem milhares de indivíduos todos os anos em todas as partes do mundo. Um exemplo disso é a giardíase, doença causada pelo parasita Giardia lamblia que infecta humanos e outros vertebrados após a ingestão de cistos em água e alimentos contaminados. O ponto chave para o estabelecimento da doença é a adesão dos trofozoítos (forma replicativa do parasito) ao epitélio intestinal e esta só ocorre após a passagem dos trofozoítos pela camada de muco luminal que recobre o trato intestinal. O muco é formado majoritariamente por glicoproteínas da família multigênica das mucinas, cujos membros podem ser classificados em mucinas secretadas formadoras de gel e mucinas transmembrânicas. Enquanto as mucinas formadores de gel estão principalmente relacionadas à função de barreira física, as mucinas transmembrana desempenham dupla função como barreira e receptores de sinalização O presente estudo teve como objetivo avaliar e comparar a expressão de mucinas formadoras de gel (MUC2 e MUC5AC) e da mucina transmembrana (MUC4) em duas linhagens distintas de células epiteliais intestinais, Caco-2 (enterócitos) e HuTu-80 (células de duodeno), na infecção aguda com trofozoítos de G. lamblia. As vias de sinalização (des)ativadas nas células hospedeiras infectadas com os trofozoítos também foram investigadas. Adicionalmente, a capacidade de trofozoítos de degradar o muco intestinal foi investigada em ensaios de degradação de mucinas purificadas em solução. Os resultados obtidos mostram que a infecção aguda com trofozoítos de Giardia lamblia modula leva a mudanças consideráveis nos níveis de expressão das mucinas secretadas (MUC2 e MUC5AC) e da mucina transmembrana MUC4 a níveis transcricionais e traducionais. Além disso, os resultados sugerem que a infecção com trofozoítos pode controlar o balanço entre degradação e produção de mucinas formadoras de gel possivelmente pela ação de proteases e glicosidases secretadas pelo parasita. Finalmente, resultados utilizando um perfilador de fosfoproteína quinases humanas mostram que a infecção por trofozoítos promove a fosforilação de vias de sinalização potencialmente envolvidas na regulação da produção de mucinas no trato intestinal.
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    Acesso aberto (Open Access)
    O papel da sumoilação de proteínas na biologia celular de giardia lamblia
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2016-05-07) Genova, Bruno Martorelli Di [UNIFESP]; Tonelli, Renata Rosito [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/3194859951192116; http://lattes.cnpq.br/3727587755111270; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
    Protein post-translational modification (PTM) increases the functional diversity of the proteome by the covalent addition of functional groups or proteins. PTMs include the bonding of a chemical group (acetyl, methyl), modifications of amino acids (deamination, elimination), addition of more complex molecules like sugars (glycosylation), lipids (isoprenylation) or another protein. In the latter case, ubiquitination (addition of an ubiquitin) and SUMOylation (addition of a SUMO) are well known PTMs occurring in eukaryotic cells. Modification of a protein by SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) is known to play a role in many cellular processes such as nuclear-cytoplasmic transport, transcriptional regulation, progression through cell cycle, protein stability and protein cellular localization. In this thesis the biological role of protein SUMOylation was investigated in Giardia lamblia and the data herein show that Giardia genome contains a single SUMO gene, codifying for a SUMO protein (GlSUMO) with 42,7 % identity with the human SUMO-1. In trophozoites GlSUMO is localized mainly at the cell cytoplasm, but also in the nuclei, the perinuclear region and at the cell periphery where it co- localizes with VSPs, suggesting a possible role for SUMOylation in antigenic variation. Silencing of of GlSUMO by RNA interference resulted in trophozoites with abnormal morphologies, adhesion-deficient and slower growth rates. Compared to wild type parasites Flow cytometry and EdU assays suggest that cells with silenced expression of GlSUMO arrest in the G1/S transition. Moreover, the levels of transcripts for cyclin B and ?-giardin are reduced in trophozoites GlSUMO depleted. Ablation of GlSUMO also interfered in encystment, RNAi GlSUMO trophozoites produces less cyst, also the cysts with silenced expression of GlSUMO present deformed cyst walls. CMGC kinase, malate dehydrogenase, glycil t-RNA synthetase, uridine kinase, actin, poly-A polymerase, Lek 1, dnaJ chaperone, elongation factor 2 and arginine deiminase were identified as possible GlSUMO susbtrates by immunoprecipitation with anti-GlSUMO antibody and mass spectrometry. The present study provides strong evidence for a role for SUMO in the regulation of genes involved in cell cycle and cell architecture in Giardia lamblia and has revealed a potential mechanism for SUMO-mediated growth arrest.