Navegando por Palavras-chave "Inibidor da ACE"

Agora exibindo 1 - 2 de 2
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Restrito
    Bioactive peptides in human milk: a systematic review
    (Universidade Federal de São Paulo, 2023-04-25) Laurito, Taís Fontellas [UNIFESP]; Tashima, Alexandre Keiji [UNIFESP]; Tomita, Luciana Yuki [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/4118529511504082; http://lattes.cnpq.br/3395922547042342; http://lattes.cnpq.br/8349145426746162
    Objectives: Identify peptides and biological activity in human milk (HM). Methodology: A systematic review was conducted in the MEDLINE, LILACS, Cochrane, Embase) and from the gray literature (Google Scholar) (CRD42020202505). until August 2020. The keywords were “human milk”, “breast milk", “breast feeding”, “mothers milk”, “lactation”, “infant milk”, “lactation”, “bioactive peptides'' and “peptides''. Two independent researchers carried out searches in the databases, selections, extractions in blind. In case of disagreement, the third author checked the eligibility criteria. The inclusion criteria were: original article, written in English, Portuguese or Spanish, which utilized human-derived milk peptide, and tested its bioactivity through in vivo or in vitro assays. Results: A total of 1519 articles were located from databases and 30 were included from references of included articles. In the end, 37 articles were included. The most common peptide activities found in HM were antimicrobial, ACE, antioxidant, immunomodulatory, opioid activities and growth regulation. The majority of studies assessed peptides from β-caseins and lactoferrin. The methodological advances were important to find a higher number of peptides, especially after the development of soft ionization methods of macromolecules applied to mass spectrometry. Conclusion: Many peptides and its bioactivities were identified in human milk. Importance of breast feeding including those bioactive peptides properties can contribute to stimulating women and society to encourage a friendly environment for breastfeeding.
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Acesso aberto (Open Access)
    Caracterização da diversidade molecular de venenos das serpentes brasileiras Bothrops cotiara e Crotalus durissus terrificus
    (Universidade Federal de São Paulo, 2023-10-25) Miyamoto, Jackson Gabriel [UNIFESP]; Tashima, Alexandre Keiji [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/3395922547042342; https://lattes.cnpq.br/6810692982835469
    A variabilidade composicional das peçonhas de serpentes retrata a evolução toxinológica e a adaptação a diferentes nichos ecológicos. Essa variabilidade tem sido observada em relação a diferentes fatores, como idade, dieta, gênero, sazonalidade, e distribuição geográfica. As grandes famílias de toxinas reproduzem a diversificação por meio de adaptação evolutiva, neo-funcionalização e retenção de múltiplos genes parálogos, manifestando-se como variações quantitativas e qualitativas. Em oposição a alterações arbitrárias, a diversificação composicional aparenta ser inerente às estruturas biológicas. No intuito de se investigar a variabilidade e diversidade da peçonha de duas serpentes brasileiras, o repertório de toxinas foi avaliado através das abordagens peptidômica e proteômica. No Capítulo 1, diversos novos peptídeos foram caracterizados por análise peptidômica no veneno da serpente Bothrops cotiara. Dentre os peptídeos identificados, um novo fragmento críptico de uma metaloproteinase apresentou inibição da enzima conversora de angiotensina (ECA), com constantes de inibição abaixo de 1 µM. Este inibidor não canônico da ECA não atende ao consenso estrutural de peptídeos potenciadores de bradicinina de serpentes, e apresenta semelhanças estruturais com a bradicinina e peptídeos relacionados à bradicinina. Desta forma, os resultados contribuem para o repertório de peptídeos biologicamente ativos derivados de venenos de serpentes capazes de inibir a ECA para além das estruturas e precursores conhecidos. No Capítulo 2 foi realizada uma análise abrangente da peçonha de Crotalus durissus terrificus, revelando mutações e dimorfismo sexual em níveis peptidômico e proteômico. A análise de mutações revelou novas toxinas com alinhamento estrutural predito condizente com estruturas homólogas/parálogas determinadas experimentalmente. Uma vez que as variações de resíduos não ocorreram em aminoácidos centrais de interação das toxinas, os resultados sugerem que as mutações observadas podem não impactar significativamente a estabilidade e funções dessas proteínas, sugerindo a conservação estrutural de toxinas evolutivamente relacionadas. O conhecimento acerca da diversidade toxinológica pode contribuir com o avanço no tratamento adequado de acidentes ofídicos, e consequentemente, para o combate dessa doença tropical negligenciada, bem como pode fundamentar o desenvolvimento de novos fármacos através da prospecção destas vastas bibliotecas de toxinas.