Navegando por Palavras-chave "FIlmes de Langmuir"

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    Acesso aberto (Open Access)
    Interação de pectina como monocamadas lipídicas orientadas na interface ar-água como modelos de biomembrans
    (Universidade Federal de São Paulo, 2022-12-17) Escobar, Bruno de Andrade [UNIFESP]; Caseli, Luciano [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/8929162910172931
    Neste trabalho, estudou-se a ação da pectina, um polissacarídeo estrutural que possui atividade antimicrobiana, antitumoral e antiviral, adsorvendo em filmes de Langmuir de fosfolipídios, o qual serviu como modelo de membrana biológicas. O fosfolipídio utilizado foi o dipalmitoilfosfatidiletanolamina (DPPE), que serviu como modelo de células bacterianas e de envelopes virais. A substância biologicamente ativa (pectina) foi inserida na subfase aquosa e a interação com a monocamada de DPPE foi avaliada por isotermas de pressão superficial-área, isotermas de potencial de superfície-área, medidas reológicas, espectroscopia no infravermelho e microscopia no ângulo de Brewster. A pectina condensou as monocamadas de DPPE, e diminuiu sua compressibilidade superficial. No entanto, mas não alterou significativamente sua reversibilidade em ciclos de compressão-expansão, tampouco suas isotermas de potencial superficial. Além disso, diminuiu a estabilidade de monocamadas pré-comprimidas até a pressão de equivalência bicamada-monocamada (30 mN/m), e também diminuiu a viscoelasticidade superficial dinâmica, diminuindo a contribuição viscosa em relação à contribuição puramente elástica, e provocou a formação de agregados na interface ar-água. Conclui-se, previamente, que a pectina interage principalmente com as cabeças polares do fosfolipídio, posicionando-se na camada de cisalhamento entre o fosfolipídio a subfase aquosa. Esta interação diminui a repulsão lateral das cabeças polares devido a interações eletrostáticas, mas aumenta o número de rearranjos conformacionais da monocamada devido à flexibilidade da pectina. Como conclusão geral, podemos inferir que a pectina perturba a organização estrutural das monocamadas de DPPE, o que pode ter uma possível significância biológica na ação antiviral desta substância.