Caracterização dos intermediários de alta valência de citoglobina, mioglobina e neuroglobina como oxidantes de resíduos de cisteína específicos da enzima proteolítica timet-oligopeptidaseImplicações no estresse oxidativo celular

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Data
2014-08-28
Autores
Ferreira, Juliana Conrado [UNIFESP]
Orientadores
Nantes, Iseli Lourenco Nantes [UNIFESP]
Tipo
Tese de doutorado
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Resumo
o complexo formado entre proteínas específicas e porfirinas compõe o que se denomina hemoproteína. As hemoproteínas são, portanto, estruturas em que o grupo heme está envolvido pela estrutura tridimensional formada pela cadeia polipeptídica que compõe a proteína. Na maioria dos casos, somente a combinação do heme com a cadeia protéica confere funcionalidade à proteína, que ativa passa a ser denominada holoproteína. Elas são onipresentes na natureza e representam funções de máxima importância, estando envolvidas em uma variedade de processos biológicos que vão do transporte e armazenamento de 02 à transferência reversível de elétrons e catálise homolítica e heterolítica por reações redox, e participação no transporte de óxido nítrico. O complexo formado entre proteínas específicas e porfirinas compõe o que se denominada hemoproteína. As hemoproteínas diferem uma das outras pela cadeia polipeptídica, pela estrutura do grupo heme, pelo estado de oxidação do ferro e principalmente pelo ligante axial. O maior diâmetro do átomo de ferro implica em que o mesmo se desloque lateralmente enquanto coordena-se com os átomos de nitrogênio apicais dos quatro grupos pirrólicos (Devlin, 2000). A influência da orientação dos planos dos ligantes axiais é efetiva sobre a configuração eletrônica e as propriedades das hemoproteínas frente aos demais sistemas ferroporfirínicos em geral. Em moléculas biológicas as porfirinas são constituídas por quatro moléculas do derivado monopirrólico dito porfobilinogênio A síntese do heme (Figura I) ocorre parte na mitocôndria e parte no citosol. Os eritrócitos são os mais importantes centros de biossíntese do heme, respondendo por cerca de 85% do total produzido no organismo. Os outros 15% são quase que totalmente sintetizados pelas células hepáticas, onde o nível de produção é ajustado confor" me as condições metabólicas, diferentemente do que ocorre nos eritrócitos, onde a síntese do heme ocorre apenas até o momento em que a célula atinge a maturidade (Voet). A síntese se dá a partir da glicina e da succil-CoA, que sofre condensação catalisada pela 5-ALA sintase, enzima mitocondrial reguladora da síntese do heme, formando-se o 5
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FERREIRA, Juliana Conrado. Caracterização dos intermediários de alta valência de citoglobina, mioglobina e neuroglobina como oxidantes de resíduos de cisteína específicos da enzima proteolítica timet-oligopeptidaseImplicações no estresse oxidativo celular. 2014. Tese (Doutorado) - Escola Paulista de Medicina, Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), São Paulo, 2014.