Biochemical Aspects of a Serine Protease from Caesalpinia echinata Lam. (Brazilwood) Seeds: A Potential Tool to Access the Mobilization of Seed Storage Proteins

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Date
2012-01-01Author
Praxedes-Garcia, Priscila [UNIFESP]
Cruz-Silva, Ilana [UNIFESP]
Gozzo, Andrezza Justino [UNIFESP]
Nunes, Viviane Abreu
Torquato, Ricardo Jose [UNIFESP]
Tanaka, Aparecida Sadae [UNIFESP]
Figueiredo-Ribeiro, Rita de Cassia
Gonzalez Gonzalez, Yamile
Araujo, Mariana da Silva [UNIFESP]
Type
ArtigoISSN
1537-744XIs part of
Scientific World JournalDOI
10.1100/2012/562715Metadata
Show full item recordAbstract
Several proteins have been isolated from seeds of leguminous, but this is the first report that a protease was obtained from seeds of Caesalpinia echinata Lam., a tree belonging to the Fabaceae family. This enzyme was purified to homogeneity by hydrophobic interaction and anion exchange chromatographies and gel filtration. This 61-kDa serine protease (CeSP) hydrolyses H-D-prolyl-L-phenylalanyl-L-arginine-p-nitroanilide (K-m 55.7 mu M) in an optimum pH of 7.1, and this activity is effectively retained until 50 degrees C. CeSP remained stable in the presence of kosmotropic anions (PO43-, SO42-, and CH3COO-) or chaotropic cations (K+ and Na+). It is strongly inhibited by TLCK, a serine protease inhibitor, but not by E-64, EDTA or pepstatin A. the characteristics of the purified enzyme allowed us to classify it as a serine protease. the role of CeSP in the seeds cannot be assigned yet but is possible to infer that it is involved in the mobilization of seed storage proteins.
Citation
Scientific World Journal. New York: Hindawi Publishing Corporation, 8 p., 2012.Sponsorship
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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