Receptores ativados por serino proteases em musculo liso de ileo de cobaia

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Data
2002
Autores
Tahan, Chandler [UNIFESP]
Orientadores
Tipo
Dissertação de mestrado
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Resumo
Uma nova familia de receptores acoplados a proteina G chamada PARs, foi descrita recentemente. Seu mecanismo de acao difere dos mecanismos ja bastante conhecidos para a maioria dos receptores metabotropicos propostos e sua ativacao se da por clivagem proteolitica de uma sequencia N-terminal, expondo uma nova sequencia de aminoacidos que agem como um novo agonista, que interage em outro sitio de ligacao na segunda alca extracelular do receptor. Quatro membros desta familia foram clonados: PAR-1, PAR-2, PAR-3 e PAR-4. Entre os agonistas mais conhecidos desta familia de receptores se encontra a tripsina e a trombina, duas serino proteases com importantes funcoes fisiologicas. D objetivo deste trabalho foi investigar a presenca e a funcionalidade dos PARs, na musculatura lisa de ileo de cobaia, com a utilizacao das serino proteases trombina, tripsina e ainda a tonina, uma outra serino protease, que participa de uma via alternativa de producao de angiotensina II (AII); utilizando tambem os peptideos sinteticos PARI AP, PAR-2AP, PAR-3AP, PAR-4AP cujas sequencias de aminoacidos: sao SFLRRN-NH2, SLIGKV-NH2, GYPGQVVH2 e TFRGAP-NH2, respectivamente. 4 tripsina na musculatura lisa integra de ileo de cobaia isolado apresentou uma resposta fasica e transiente seguida por um componente sonico semelhante ao promovido pelo KCI. Estimulacoes sucessivas com a concentracao maxima de tripsina nao promoveu taquifilaxia. A partir da curva concentracao-resposta se obteve o EC50 de 6x10-9 M, que corresponde ao pD2 de 8.2, a contracao maxima foi 100 por cento, relativa ao KCI. A contracao promovida ...(au)
Descrição
Citação
São Paulo: [s.n.], 2002. 136 p.
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