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    Caracterização da atividade proteolítica da Hsp65 de Mycobacterium leprae
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2002) Arauz, Luciana Juncioni de [UNIFESP]; Camargo, Antonio Carlos Martins de [UNIFESP]
    O presente trabalho relata, pela primeira vez, que a hsp65 recombinante de Mycobacterium leprae (chaperonina 2) apresenta atividade proteolitica. A atividade proteolitica da hsp65 de M. leprae mostrou uma especificidade semelhante a tripsina perante peptideos de fluorescencia apagada derivados da dinorfina. Quando outros substratos peptidicos foram utilizados b-endorfina, neurotensina e angiotensina I) a clivagem da ligacao peptidica predominante tambem envolveu aminoacidos basicos em P1 embora, em menor extensao, tambem foi observada a hidrolise envolvendo aminoacidos neutros e hidrofobicos (G e F). O alinhamento da sequencia de aminoacidos da hsp65 de M. leprae com a protease HSIW de Escherichia coli sugere dois grupos cataliticos putativos de treonina, um no dominio-N (T136, K168 e Y264) e o outro no dominio-C (T375, K4º9 e S$º2). Estudos de mutagenese mostraram que a substituicao de K409 por A causou uma perda completa da atividade proteolitica, ao passo que a mutacao de K168 para A resultou em uma perda de 25 por cento. Estes resultados sugerem fortemente que os residuos de aminoacidos T3'5, K 4o9 e S'º' no dominio-C formem o grupo catalitico responsavel pela atividade proteolitica da hsp65 de M. leprae. As possiveis implicacoes patofisiologicas da atividade proteolitica da hsp65 de M. leprae estao agora sob ampla investigacao em nosso laboratorio
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    Caracterização de ciminases purificadas a partir de urina humana utilizando substratos com apagamento intramolecular de fluorescência
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2000) Quinto, Beata Marie Redublo [UNIFESP]; Casarini, Dulce Elena [UNIFESP]
    Cininase e uma denominacao geral para enzimas proteoliticas capazes de inativar cininas como bradicinina (BK), lisil-bradicinina (LBK) e metionil-lisil-bradicinina (MLBK). Em estudos anteriores realizados em nosso laboratorio, foram purificadas de urina de individuos normais, atraves de cromatografia em DEAE-celulose, 8 enzimas com atividade cininasica: duas atividades do tipo carboxipeptidase, duas enzimas conversaras de angiotensina I, duas serino endopeptidase (Hl e H2), uma prolil endopeptidase (H) e uma endopeptidase neutra (NEP-Iike). Neste trabalho, com o objetivo de estabelecer um metodo extremamente sensivel para a quantificacao de endopeptidases, purificamos e caracterizamos 4 enzimas, a partir de urina humana, que foram classificadas com base nos estudos de inibicao e ligacao hidrolisada na molecula de BK, como serino tiol endopeptidase (H2), serino endopeptidase (Hl), prolil endopeptidase (H) e endopeptidase neutra (NEP-Iike). Para tanto utilizamos o substrato com apagamento intramolecular da fluorescencia AbzOBKQOEDDnp, bem como testamos diversos substratos fluorogenicos para estudar a especificidade das referidas enzimas. A prolil endopeptidase e uma tiol metalo endopeptidase sendo inibida por EDTA, 2-ME e POHMB. A serino endopeptidase Hl foi inibida por PMSF e a serino tio[ endopeptidase H2 alem de ser inibida por PMSF foi tambem inibida por E64 e POHMB. A NEP-Iike foi inibida por fosforamidom, tiorfam e OPA. Os substratos fluorogenicos Abz-FPQ-EDDnp, Abz-FGQ-EDDnp, AbzFRQ-EDDnp e Abz-FDQ-EDDnp foram determinados especificos para as enzimas H, Hl, H2 e NEP-Iike respectivamente. O Km encontrado foi da ordem de mM para estes substratos, bem como para Abz-BKQ-EDDnp. Utilizando o substrato Abz-BKQ-EDDnp a atividade maxima encontrada para a prolil endopeptidase foi em 9,0; para a serino endopeptidase Hl foi em 7,0 e 8,5, e para a NEP-Iike foi em 7,0 e 8,0. Quando utilizamos os substratos especificos para cada enzima encontramos atividade maxima nos seguintes pHs: 6,5 e 8,0 para a prolil endopeptidase, utilizando o substrato Abz-FPQ-EDDnp; 5,5 e 8,0 para a serino Hl utilizando o substrato Abz-FRQ-EDDnp; e 6,0 e 7,0 para a NEP-/ike utilizando o substrato Abz-FDQ-EDDnp. Para a endopeptidase H2 nao foi possivel determinar o pH otimo de atividade. Os pesos moleculares determinados para a prolil endopeptidase, 45 kDa; para a serino endopeptidase Hl, 49 kDa...(au)
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    Caracterização dos subsítios S4 a S'3 das cisteíno-proteases papaína e catepsinas L, B e catepsinas B mutantes
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1997) Portaro, Fernanda Calheta Vieira [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]
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    Coagulação sanguínea: ação de substratos e de inibidores peptídicos
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2003) Andrade, Sonia Aparecida de [UNIFESP]; Oliva, Maria Luiza Vilela [UNIFESP]
    BuXI, o inibidor do tipo Kunitz isolado das sementes de B. ungulata inativa fator Xa, calicreina plasmatica humana, tripsina e o LOPAP, ativador de protrombina isolado das cerdas da lagarta Lonomia obliqua. BvTI, isolado das sementes de B. variegata,l extensamente (70 por cento) homologo a BuXI, inibe tripsina mas nao inibe fator Xa e LOPAP. A diferenca mais marcante entre os sitios reativos de BuXI e BvTI encontra-se nos residuos Met59, Met66 e Thrs7. As constantes de inibicao medidas foram confirmadas para tripsina e fator Xa,1 em sistema Biacore. BuXI tambem inibe o fator Xa no complexo protrombinase. A hidrolise de substratos peptidicos de fluorescencia apagada, sintetizados com base nos sitios reativos desses inibidores, foi estudada com fator Xa, LOPAP,1 calicreina plasmatica, calicreina pancreatica de porco, trombina e tripsina. Abz-VMIAALPRTMFIQ-EDDnp,l peptideo modelo baseado em BuXI, foi eficientemente hidrolisado fator Xa, mas nao Abz-WISALPRSLFIQ-EDDnp baseado em BvTI. A influencia do numero de residuos de aminoacidos, para a interacao com o tor Xa, foi demonstrada pelo decrescimo de efiCiência catalitica da hidrolise de bstratos de cadeia mais curta. Contudo, para trombina, tais mudancas foram de eito menor. Devido a constatacao de que BuXI deixa de inibir o fator Xa apos ser oxidado, a articipacao dos residuos de metionina para a interacao enzima-substrato foi estudada. ais residuos efetivamente estao envolvidos nas reacoes catalisadas por fator Xa e OPAP como demonstrado na serie de substratos peptidicos baseados nos sitios ativos de BuXI e BvTI, que e desprovido de metionina...(au)
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    Desenvolvimento de substratos de fluorescência apagada para dosagem da enzima conversora de angiotensina I em plasma e tecidos
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2001) Alves, Marcio Fernando Madureira [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]
    Desenvolvemos um metodo continuo para dosagem da enzima conversora de angiotensina I (ECA) em plasma e tecidos usando substratos com apagamento intramolecular de fluorescencia contendo os grupos Abz (acido orto-amino benzoico) e Dnp (2,4- dinitrofenil) como sonda fluorescente e supressor de fluorescencia, respectivamente. Substratos com formula geral Abz-peptidyl-X(Dnp)-P-OH (X= lisina ou acido 2,3 diamino propionico) sao hidrolisados pela ECA de forma eficiente disponibilizando um metodo rapido e sensivel de acompanhamento da atividade enzimatica. A hidrolise do substrato Abz-FRK(Dnp)P-OH pela ECA do plasma de 80 voluntarios foi monitorada atraves da leitura continua da fluorescencia, a 37ºC em tampao Tris-HCI 0.1 M, pH 7.0, contendo 50 mM de NaCI e 10 Nm de ZnCI. A especificidade do ensaio foi demonstrada pela inibicao da atividade enzimatica com 0.5 gM de captopril ou lisinopril. Os resultados obtidos com Hip-His-Leu e com Abz-FRK(Dnp)P-OH apresentaram um coeficiente de correlacao de 0.90. O ponto de clivagem determinado atraves do sequenciamento dos fragmentos separados em HPLC foi R-K(Dnp)-OH. As dosagens da ECA nos homogenatos de tecidos de rato (pulmao, figado, coracao e rim) foram feitas usando como substratos o AbzFRDap(Dnp)P-OH, Abz-FFDap(Dnp)P-OH e Abz-FLDap(Dnp)P-OH. Nesses ensaios os inibidores E64, pepstatina, PMSF, TPCK e TLCK foram acrescentados ao tampao de ensaio para se evitar hidrolises indesejadas. A especificidade do ensaio foi determinada pela inibicao da hidrolise na presenca de 0.5 gM de captopril ou lisinopril. O peptideo Abz-FRDap(Dnp)P-OH foi caracterizado como o substrato mais especifico nos ensaios para determinacao da ECA nos tecidos estudados. A ligacao clivada foi R-Dap(Dnp)-OH como determinado pelo sequenciamento dos fragmentos resultantes da hidrolise. Os resultados obtidos indicam que desenvolvemos um metodo rapido, sensivel e continuo para determinacao da atividade da ECA no plasma humano e em tecidos de rato
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    Desenvolvimento de substratos de fluorescência apagada para enzima conversora da angiotensina - I
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1998) Araujo, Mauricio de Campos [UNIFESP]; Juliano, Maria Aparecida [UNIFESP]
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    Acesso aberto (Open Access)
    Efeitos da prática do exercício físico em jejum e a oxidação de substratos
    (Universidade Federal de São Paulo, 2021-08-27) Alves, Renan Luiz da Silva [UNIFESP]; Santos, Ronaldo Vagner Thomatieli dos [UNIFESP]; http://lattes.cnpq.br/9928572887023286; http://lattes.cnpq.br/5940161661195291; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
    Estudos mostram que para que atingir o emagrecimento deve-se aliar: rotina de exercícios combinado com uma alimentação saudável, melhorando a qualidade de vida. A prática de exercícios em jejum se tornou uma prática comum, porém arriscada. O jejum se caracteriza por um longo período de tempo sem a ingestão de alimentos. Este estudo tem por objetivo compreender os efeitos do exercício físico realizado em jejum, e sua relação com a oxidação de substratos. Em diálogo com a literatura, foi possível concluir que os efeitos da prática de exercícios físicos em jejum possui relação com a oxidação de substratos, de forma que outras vias energéticas podem ser utilizadas. Em síntese realizar exercícios físicos em jejum não oferece benefícios quando comparado ao estado alimentado.
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    Enzima conversora da angiotensina I: requisitos estruturais de substratos e inibidores peptídicos
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1988) Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]
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    Especificidade das oligopeptidases timet oligopeptidase(EC3.4.24.15) e neurolisina(EC 3.4.24.16)
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2002) Oliveira, Vitor [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]
    A compreensao do mecanismo pelo qual uma enzima atua sobre o seu substrato e fundamental para o entendimento de sua funcao nos organismos vivos. No caso das enzimas proteoliticas sua especificidade por determinado residuo de aminoacido contido na sequencia do substrato, especificidade primaria, e um aspecto essencial a ser conhecido a respeito desta classe de enzimas. Para o estudo da especificidade de peptidases a utilizacao de substratos sinteticos tem sido de fundamental importancia destacando-se os substratos com supressao intramolecular da fluorescencia que permitem o estudo das interacoes enzima-substrato de ambos os lados da ligacao peptidica hidrolisada. 0 presente estudo tem como objetivo central o estudo da especificidade de duas endooligopeptidases da familia M3 das metalo-peptidases, a timetoligopeptidase (EC 3.4.24.15) e a neurolisina (EC 3.4.24.16), atraves da determinacao de parametros cineticos, utilizando-se series de substratos com supressao intramolecular da fluorescencia. Estas duas peptidases alem de serem da mesma familia e apresentarem alta homologia entre suas sequencias de aminoacidos, atuam sobre varios peptideos biologicamente ativos, in nitro, hidrolisando a mesma ligacao peptidica, o que sugere que estas tenham sitios ativos muito semelhantes. Os resultados obtidos mostram que essas peptidases nao apresentam uma clara especificidade definida, em nenhuma das posicoes estudadas de P4 a Ps' diferindo da peptidase modelo do Cla, a termolisina. Por outro lado, o residuo em P1 mostrou-se de grande importancia principalmente em termos de constante catalitica. Durante nossos estudos desenvolvemos tambem substratos com supressao intramolecular da fluorescencia (ensaio continuo) especificos para a neurolisina chegando a uma seletividade -100 vezes em termos de k,adK,,, baseados na sequencia da neurotensina (NT) que e um dos poucos peptideos conhecidos que e hidrolisado em diferentes ligacoes pela TOP e pela neurolisina. Essa diferenca tem sido usada para diferenciar as atividades da TOP ou TOP-simile da neurolisina ou neurolisina-simile, porem requer ensaios descontinuos seguidos de...(au)
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    Especificidade de cisteíno peptidases lisossomais: catepsinas K, S e F
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2005) Alves,Marcio Fernando Madureira [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]
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    Especificidade e função da metalopeptidase PHEX
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2004) Campos, Marcelo [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]
    O gene PHEX (phosphate-regulating gene with homologies to endopeptidases on the X chromosome) codifica uma proteina com homologia estrutural com os membros da familia M13 de metalo-peptidases. Mutacoes no gene PHEX sao responsaveis pela hipofosfatemia ligada ao cromossomo X (XLH), a forma mais prevalente de raquitismo hereditario em humanos, caracterizada por retardo no crescimento, osteomalacia, hipofosfatemia e defeitos renais de reabsorcao de fosfato e metabolismo da vitamina D. Entretanto, o mecanismo pelo qual a perda da funcao da PHEX resulta no fenotipo da doenca e os substratos endogenos da PHEX permanecem desconhecidos. Os objetivos deste trabalho foram estudar a especificidade da PHEX e desenvolver um metodo de ensaio rapido e sensivel para deteccao da atividade enzimatica utilizando substratos peptidicos com apagamento intramolecular da fluorescencia. Para isso, bibliotecas combinatorias de peptideos fluorogenicos foram sintetizadas e testadas como substratos da PHEX. Diferentemente dos outros membros da familia M13, a PHEX mostrou um restrita especificidade por residuos de aminoacidos acidicos (Asp ou Glu) no subsitio S'1, com uma forte preferencia por Asp. Os subsitios S'2, S1 and S2 apresentaram especificidades menos definidas, mas a presenca de Leu, Pro ou Gly em P'2 ou Val, Ile or His in P1 impediram a hidrolise do substrato pela enzima. Tambem, usando peptideos fluorogenicos derivados das sequencias do FGF-23 e MEPE flanqueados pelo Abz e EDDnp, mostramos que estas proteinas fisiologicamente relevantes sao potenciais substratos da PHEX. Alem disso, nossos resultados claramente indicam que a PHEX nao tem uma especificidade NEP-like. Desenvolvemos tambem um peptideo de apagamento intramolecular de fluorescencia (Abz-GFRDWK(Dnp)-OH), que nos permitiu caracterizar a atividade peptidasica de oito diferentes mutantes da PHEX (as mesmas mutacoes sao encontradas em pacientes com XLH) obtidas por mutagenese sitio-dirigida. Usando este substrato, observamos que algumas proteinas PHEX mutantes apresentaram atividades hidroliticas totais ou parciais e outras foram totalmente inativas. Uma das proteinas PHEX mutantes apresentou atividade hidrolitica parcial com concomitante alteracao conformacional
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    Especifiocidade de cisteino peptidases lisossomais: catepsinas L, V e P
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2005) Puzer, Luciano [UNIFESP]
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    Estudo cinético da oligopeptidase A (OpdA) de Escherichia coli e determinação da importância do resíduo Tyr607 para sua atividade catalítica
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2010-03-31) Lorenzon, Ricardo Zamprogno [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
    Oligopeptidase A (OpdA) belongs to the M3A subfamily of bacterial peptidases with catalytic and structural properties similar to mammalian thimet-oligopeptidase (TOP) and neurolysin (NEL). The three enzymes have four conserved Tyr residues on a flexible loop in close proximity to the catalytic site. In OpdA, the flexible loop is formed by residues 600 to 614 (600SHIFAGGYAAGYYSY614). Modeling studies indicated that in OpdA the Tyr607 residue might be involved in the recognition of the substrate with a key role in catalysis. Two mutants were constructed replacing Tyr607 by Phe (Y607F) or Ala (Y607A) and the influence of the site-directed mutagenesis in the catalytic process was examined. The hydrolysis of Abz-GXSPFRQ-EDDnp derivatives (Abz = ortho-aminobenzoic acid; EDDnp N-[2,4-dinitrophenyl]-ethylenediamine; X = different amino acids) was used to compare the activities of wild type OpdA and those of Y607F and Y607A mutants. The results indicated that the wild-type enzyme cleaved all the peptides only on the X-S bond whereas the Y607F and Y607A mutants were able to hydrolyze both the X-S and the P-F bonds. The kinetic parameters showed the importance of Tyr607 in OpdA catalytic activity as its substitution promoted a decrease in the kcat/Km value of about 100-fold with Y607F mutant and 1000-fold with Y607A. Both mutations, however, did not affect protein folding as indicated by CD and intrinsic fluorescence analysis. Results indicate that the OpdA Tyr607 residue plays an important role in the enzyme-substrate interaction and in the hydrolytic activity.
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    Estudo cinetico da timet oligopeptidase e da neurolisina contendo mutacoes sitio dirigidas
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2008) Machado, Mauricio Ferreira Marcondes [UNIFESP]
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    Estudo da atividade carboxipeptidasica da catepsina B utilizando bibliotecas combinatorias de peptideos com supressao intramolecular de fluorescencia
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2004) Cotrin, Simone Silva [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]
    Usamos bibliotecas combinatorias de peptideos com supressao intramolecular de fluorescencia para estudar a atividade carboxidipeptidasica da catepsina B. Mapeamos a especificidade dos subsitios S3, S2, S1 e S'1. Para definir a especificidade do subsitio S1 foi sintetizada uma primeira biblioteca com estrutura geral Abz-GXXZXK(Dnp)-OH (Abz=acido orto-amino benzoico; Dnp=2,4-dinitofenil; Z=aminoacido natural fixado na posicao, X=mistura de aminoacidos naturais incorporados randomicamente). Os resultados mostraram que este subsitio tem ampla especificidade podendo acomodar aminoacidos de diferentes classes como Arg, Phe, Leu, Ser, Gly. A especificidade dos subsitios S'1, S2 e S3 foi ensaiada com Abz-GXXRZK(Dnp)-OH, Abz-GXZRXK(Dnp)-OH e Abz-GZXRXK(Dnp)-OH, respectivamente. Nestas sub-bibliotecas, um residuo de Arg foi fixado na posicao P1 por ser o aminoacido mais susceptivel a hidrolise e para facilitar a solubilizacao dos peptideos. Os resultados mostraram que o subsitio Sz da catepsina B tem preferencia por peptideos contendo Val e Phe em P2. Em relacao ao subsitio S3 ficou demonstrada uma clara preferencia por lle, sendo Lys e Phe tambem bem aceitos. O subsitio S'1 apresentou especificidade menos definida acomodando diferentes classes de aminoacidos. Com base nos resultados das bibliotecas sintetizamos o peptideo Abz-GIVRAK(Dnp)-OH que contem os residuos mais favoraveis nas posicoes P3, P2, P1 e P'1. Este peptideo foi hidrolisado pela catepsina B com alta efiCiência catalitica (kcat/Km= 7288 mM-1 s-1). A ligacao clivada foi Arg-Ala como demonstrado por HPLC e pela espectroscopia de massa. Alem disso, Abz-GIVRAK(Dnp)-OH mostrou ser um substrato altamente seletivo para a catepsina B sendo praticamente resistente a hidrolise por outras cisteino-peptidases lisossomais como as catepsinas L, V e K
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    Estudo da atividade cininogenásica das calicreínas tissulares, humana e porcina, utilizando substratos fluorogênicos
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1997) Santos, Elaine Del Nery [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]
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    Estudo da atividade cininogenásica e da especificidade primária da cruzipaína, a principal cisteíno peptidase do Trypanosoma cruzi
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2000) Santos, Elaine Del Nery [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]
    Estudamos a liberacao de Lys-Bk pelas cisteino peptidases de Trypanosoma cruzi, cruzipaina e sua forma recombinante, cruzipaina 2, utilizando um substrato sintetico com sequencia analoga aquela hidrolisada no cininogenio humano, contendo as duas ligacoes que no cininogenio sao susceptiveis a clivagem para a liberacao de Lys-Bk. O estudo da simultaneidade da hidrolise das ligacoes Met-Lys e Arg-Ser, foi investigado utilizando-se um fragmento do cininogenio humano sintetizado em nosso laboratorio, contendo a sequencia completa da calidina e pelo menos 3 residuos adicionais de cada lado ( N- e C-terminal). Utilizamos tambem cininogenio humano e plasma humano como fonte de cininogenio e testamos a atividade cininogenasica em ileo isolado de cobaia. Visando estudar a especificidade da cruzipaina, utilizamos substratos fluorescentes derivados da biblioteca de peptideos. A atividade foi comparada com catepsina L. A cruzipaina foi detectada como sendo uma nova cininogenase e os ensaios de especificidade mostraram diferencas relevantes sobre sua especificidade em comparacao com a catepsina L humana
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    Estudo da especificiadade dos domínios catalíticos da enzima conversora da angiotensina-I utilizando substratos peptídicos com supressão intramolecular de fluorescência
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2002) Araujo, Mauricio de Campos [UNIFESP]; Carmona, Adriana Karaoglanovic [UNIFESP]
    Os resultados desta tese apresentam o estudo de desenvolvimento de substratos peptidicos com supressao intramolecular de fluorescencia para diferenciacao da atividade dos dominios cataliticos a Enzima Conversora da Angiotensina 1 (ECA). Foram sintetizados e testados como substratos analogos da bradicinina do tipo Abz-peptidilEDDnp onde Abz e o grupo fluorescente, X sao os diversos aminoacidos e EDDnp e o grupo apagador. Apesar de terem a carboxila C-terminal bloqueada estes compostos foram hidrolisados pela ECA de plasma de cobaia, pulmao de coelho e pelas formas recombinantes da enzima. O composto Abz-GFSPFFQ-EDDnp foi hidrolisado com uma alta efiCiência catalitica sendo uma alternativa interessante, pela facilidade do ensaio, para a deteccao e quantificacao da enzima (Araujo e cols., 1999). Entretanto, nenhum destes substratos foi especifico para um dos dominio da ECA. Desenvolvemos a sintese de substratos com supressao intramolecular de fluorescencia contendo a carboxila nao bloqueada. Para isso foi estabelecida uma nova estrategia de sintese usando como referencia o peptideo Ac-SDKP (substrato natural do dominio N) (Rousseau e cols., 1995). Foram sintetizados de analogos do tipo Abz-peptidil-K(Dnp)P-OH onde o apagador de fluorescencia dinitrofenol (Dnp) esta ligado ao grupo amino da cadeia lateral da lisina. Estes compostos alem de serem excelentes substratos para a ECA permitiram definir os requisitos estruturais dos substratos para sejam especifico para o dominio N. Resultados anteriores do nosso laboratorio mostraram que sequencias ricas em histidina tinham o poder de inibir a ECA. Como o cininogenio de alto peso molecular...(au)
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    Estudo da especificidade da prolil oligopeptidase (EC 3.4.21.26)atraves de peptidios sinteticos de fluorescencia apagada
    (Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2001) Hemerly, Jefferson Pessoa [UNIFESP]