Navegando por Palavras-chave "Aminopeptidases"
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- ItemSomente MetadadadosAminopeptidase cinino-conversora de urina humana: purificação parcial e propriedades(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1987) Brandi, Catharina Maria Wilma [UNIFESP]; Prado, Eline Santana [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosDistribuição de arilamidases em tecidos de vertebrados, localização sub-celular e purificação das enzimas do figado de rato com a caracterização de uma arilamino-peptidase(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1981) Freitas Junior, Jose Olavo de [UNIFESP]; Guimarães, Jorge Almeida [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosEnzima cinino-conversora do soro humano: preparacao e propriedades(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1972) Guimaraes, Jorge Almeida [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosEnzimas aminopeptidase- P e dipeptidilaminopeptidase IV na metabolização pulmonar de cininas em ratos normotensos e espontaneamente hipertensos(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1992) Pesquero, João Bosco [UNIFESP]; Lindsey, Charles Julian [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosEstudo comparativo entre as aminopeptidases purificadas de fígado de pacientes com as aminotransferases séricas normais e alteradas(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2006-05-31) Rettori, Marianna Marconato [UNIFESP]; Kouyoumdjian, Maria [UNIFESP]; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)Enzymes like aspartate aminotransferase (AST) and alanine aminotransferase (ALT) are released by the liver during several pathologies and have been used in laboratory tests to evaluate hepatic damage. Aminopeptidases, enzymes that hydrolyze peptide bonds in N-terminal amino acids of proteins, are important in protein metabolism and might have altered activity during hepatic injury. The aim of this work was to verify if there is a relationship between serum transaminases levels and the aminopeptidases present in human liver. In normal human liver it was identify a basic aminopeptidase (65 kDa) and a neutral aminopeptidase (43 kDa) similar to the aminopeptidases found in liver of patients with altered aminotransferase levels. These enzymes are monomeric metalo-aminopeptidases, with optimum pH 7,0 and are partially inhibited by the cyclic compounds sodium desoxicolate and hydrocortisone succinate. The neutral aminopeptidases were competitively inhibited by the antibiotics amastatin (Ki = 0,1 x 10-8 M), actinonin (Ki = 0,9 x 10-7 M) and bestatin (Ki = 0,7 x 10-6 M) while the basic aminopeptidases were competitively inhibited by bestatin (Ki = 0,1 x 10-5 M) and puromycin (Ki = 0,6 x 10-5 M). However, it was also identified a leucine aminopeptidase, not found when AST and ALT are at basal levels, that is activated by the anti-inflammatory drug indomethacin and by the others cyclic compounds tested. Actinonin, amastatin, bestatina and puromycin did not inhibit this enzyme, which has optimum pH 8.0 and has disulfides bonds and –SH groups important for its activity. This leucine aminopeptidase is a dimer with molecular mass of 100 kDa consisted of 60 kDa monomers. Previous studies (Serwold et al., 2002), identified in mouse liver a leucine-specific aminopeptidase not inhibited by puromycin that is activated by INF-γ and is involved in antigen processing, modulating the citotoxic T cells response, indicating that the leucine aminopeptidase found in the liver of patients with altered aminotransferase levels might be related to the immune response during hepatic injury. Therefore, the hepatic injury revealed by the increased serum aminotransferases showed a leucine aminopeptidase not present in the normal liver.
- ItemAcesso aberto (Open Access)Estudo da enzima aminopeptidase A e sua importância no controle da pressão arterial(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2015-03-25) Morais, Rafael Leite Tavares de [UNIFESP]; Pesquero, Joao Bosco [UNIFESP]; Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)A hipertensão é um sério problema de saúde e responsável pela maior parte das mortes de origem cardíaca e vascular. A Organização Mundial da Saúde estima que há atualmente mais de um bilhão de hipertensos em todo o mundo e considera o aumento da pressão sanguínea como fator de risco número um para mortes. O sistema renina-angiotensina-aldosterona, atualmente o mais conhecido regulador da pressão sanguínea, é um sistema alvo no qual já foram desenvolvidos diversos rnedicarnentos destinados ao controle da hipertensão. A angiotensina 11apresenta-se como o principal efetor desse sistema na circulação periférica, atuando diretamente na vasoconstrição através do receptor AT1 e na elevação da pressão sanguínea. A aminopeptidase A é uma enzima que atua no sistema renina-angiotensina-aldosterona pela conversão angiotensina 11-7 111, sendo citada em diversos estudos por suas ações no controle da pressão sanguínea. Portanto, o nosso objetivo neste projeto foi estudar a função da aminopeptidase A no controle da pressão sanguínea por meio da regulação dos peptídeos angiotensina 11e 111na circulação e tecido renal em camundongos obesos ob/ob. Nossos resultados mostram que camundongos obesos ob/ob apresentam pressão arterial normal apesar de possuírem fatores de risco como obesidade mórbida, hiperglicemia, dislipidemia e diabetes, as quais predispõem a fatores de risco para o desenvolvimento da hipertensão. Interessantemente, verificamos que camundongos ob/ob apresentam maior atividade da aminopeptidase A sérica e renal, maiores níveis circulantes de angiotensina 111,maior expressão gênica do receptor AT2 no rim e maior excreção de sódio na urina que seus controles. Esses dados sugerem um possível efeito protetor contra a hipertensão, tanto pela maior ativação do receptor AT2 via angiotensina III quanto pela maior capacidade de metabolização angiotensina II -7 111.
- ItemSomente MetadadadosEstudos sobre duas arilamidases do fígado humano(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1977) Freitas Junior, Jose Olavo de [UNIFESP]; Guimarães, Jorge Almeida [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosPerfusão do fígado de rato com triton X-100: remoção e caracterização de uma aminopeptidase cinino-conversora de uma arilamidase(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1980) Termignoni, Carlos [UNIFESP]; Guimarães, Jorge Almeida [UNIFESP]
- ItemSomente MetadadadosPurificação e caracterização de duas aminopeptidases de sementes de Zea mays(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 2001) Kikuti, Carlos Massayuki [UNIFESP]; Alves, Kaethy Bisan [UNIFESP]As aminopeptidases estao amplamente distribuidas, tanto no reino animal como no vegetal. Elas sao enzimas que hidrolisam ligacoes peptidicas da porcao N-terminal de peptideos, e tambem hidrolisam aminoacil-a-naftilamidas (AA-NA) e aminoacil-p-nitroanilidas (AA-Nan). A atividade aminopeptidasica e encontrada somente nas regioes do embriao e aleurona das sementes de Zea mays. Tambem foi verificado que o extrato de embrioes apresenta maior quantidade de atividade aminopeptidasica por grama do que o extrato de cotiledones. Do sobrenadante do extrato de embrioes, duas enzimas foram purificadas (LAP e RAP) por cromatografia de troca ionica, gel filtracao e interacao hidrofobica. As duas enzimas foram separadas somente pela ultima cromatografia. Na SDS-PAGE, as duas aminopeptidases apresentaram somente uma banda proteica cada, na presenca ou na ausencia de agente redutor, ambas com massa moleculare de 110 kDa. A homogeneidade da LAP foi verificada por HPLC em coluna C-18, sendo eluido apenas um pico proteico com 53,705 min de tempo de retencao, primeiramente com um gradiente linear simultaneo de concentracao de acetonitrila (4,5 - 6,3 por cento) e isopropanol (1 ,5 - 9 por cento), seguido por 90 por cento de acetonitrila em 0,1 por cento de TFA em agua. A homogeneidade da RAP foi verificada por HPLC em resina C-4, sendo eluido apenas um pico proteico com 51,785 min de tempo de retencao, com um gradiente linear de concentracao de acetonitrila (0 - 90 por cento) em 0,1 por cento de TFA em agua. A LAP de embrioes de milho apresentou valores de KM da ordem de 10-SM para Leu-NA e 10-4M para Met-NA, e nao apresentou atividade sobre Ala-, Arge Glu-NA. Os valores de efiCiência catalitica (VmaX/KM) mostraram que Leu-NA e 25 vezes melhor substrato do que Met-NA. A LAP apresentou as seguintes caracteristicas: pH otimo 7,0; estabilidade a -20, 4 e 25§C por pelo menos 30 dias; absorcao maxima de luz a 595 nm; ativacao por a-mercaptoetanol e ditioeritritol; leve inibicao por ions sodio e calcio; inibicao por ions cobalto e pOHMB; sem inibicao por EDTA, o-PHE, aminoacidos, o-naftilamina, pnitroanilina e bestatina. A RAP de embrioes de milho apresentou valores de KM da ordem de 10-5M para Arg- e Leu-NA e 10-4M para Ala- e Met-NA. Os valores de efiCiência catalitica (Vmax/Kna) mostraram que Arg-NA e cerca de 3 vezes melhor substrato do que Leu-NA; 33 vezes melhor do que Met-NA e 50 vezes melhor do que Ala-NA. A RAP e ativada por ions cloreto e magnesio, nao e inibida por...(au)
- ItemSomente MetadadadosPurificacao e caracterizacao parcial de aminopeptidase do homogenato de rim de coelho(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1997) Oliveira, Sonia Maria de [UNIFESP]As aminopeptidases estao amplamente distribuidas tanto no reino animal como no vegetal e sao capazes de hidrolisar ligacoes peptidicas na porcao amino-terminal de peptideos, alem de hidrolisar aminoacil-β-naftilamidas (AA-NA) e aminoacil-p-nitroanilidas (AA-Nan). Do homogenato de rim de coelho, tratado com Triton X-100, foram purificadas, por cromatografia de troca ionica e gel filtracao, tres aminopeptidases distintas: a primeira nao retida na coluna de DEAE-celulose Cellex D, equilibrada com tampao fosfato de sodio 0,02 M pH 7,0; a segunda e a terceira eluidas com gradiente linear de tampao fosfato de sodio 0,02 a 0,3 M pH 7,0, em condutancia 0,5 e 0,9 mS, respectivamente. A gel filtracao destas aminopeptidases, em coluna de Bio gel A0,5m equilibrada com tampao fosfato 0,02 M pH 7,0, apresentou, em cada cromatografia, apenas um pico proteico com atividade sobre AA-NA. Eletroforese em gel de poliacrilamida-SDS, em presenca e ausencia de redutor, apresentou apenas uma banda proteica, com peso molecular 70, 78 e 54 k. Da para a primeira, segunda e terceira enzima, respectivamente. A primeira aminopeptidase apresentou valores de KM da ordem de 10-5 M para Ala-, Leu-, Met- e Arg-NA. O melhor substrato, dado pela efiCiência catalitica (Vmax / KM) foi a Met-NA, sendo entao denominada de metionina aminopeptidase (MAP). A MAP de rim de coelho apresentou as seguintes caracteristicas: pH otimo 7,0, inibicao por ions Co2+ e Zn2+, p-OHMB e succinato de hidrocortisona sodica; inibicao parcial por o-PHE e pouco ou nenhuma inibicao pelos ions cloreto, Ca2+, Mg2+ e Mn2+, por EDTA, β-ME, DTT, Leu, Arg, Met, Ala, p-nitroanilina, β-naftilamina, desoxicolato, indometacina , bestatina e puromicina. A segunda aminopeptidase apresentou valores de KM da ordem de 10-5 M para Ala-, Arg-, Leu- e Met-NA. O melhor substrato para essa enzima, dado pela relacao (Vmax / KM) foi a Arg-NA, sendo entao denominada de arginil aminopeptidase (ARG-AP). A Arg-AP de rim de coelho apresentou as seguintes caracteristicas: pH otimo 7,0; ativacao por ions cloreto; inibicao parcial por ions Mn2+ e Zn2+, por succinato de hidrocortisona sodica; inibicao por o-PHE e desoxicolato de sodio; pouco ou nenhuma inibicao por ions Ca2+, Mg2+, EDTA, β-ME, DTT, p-OHMB, Leu, Ala, Arg, Met, p-nitroanilina, β-naftilamina e indometacina. A Arg-NA e inibida competitivamente por bestatina e puromicina, com valores de Ki da ordem de 10-6 e 10 4, respectivamente. A terceira aminopeptidase apresentou valores de KM da ordem de 10-5 M para a Ala-NA e 10-6 M para Arg-, Leu- e Met-NA. Como o melhor substrato, verificado atraves da efiCiência catalitica, foi Leu-NA, a enzima passou a ser chamada de leucil aminopeptidase (LAP). A LAP de rim de coelho tem pH otimo 7,0, sendo inibida parcialmente por ions Zn2+, p-nitroanilina, succinato de hidrocortisona sodica e indometacina; inibida por EDTA, o-PHE, p-OHMB, desoxicolato de sodio. Foi pouco ou nao inibida pelos ions Ca2+, Co2+, Mg2+ e Mn2+, por β-ME, DTT, Leu, Arg, Ala, Met e β-naftilamina. A LAP e inibida competitivamente por bestatina e puromicina com valores de Ki da ordem de 10-7 e 10-6 M, respectivamente
- ItemSomente MetadadadosSubstratos fluorogênicos com apagamento intramolecular para calicreínas e outras arginil-hidrolases(Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP), 1990) Chagas, Jair Ribeiro [UNIFESP]; Juliano Neto, Luiz [UNIFESP]