Comparative time-course study of aminoacyl- and dipeptidyl-resin hydrolysis

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dc.contributor.author Jubilut, Guita Nicolaewsky [UNIFESP]
dc.contributor.author Marchetto, Reinaldo
dc.contributor.author Cilli, Eduardo Maffud [UNIFESP]
dc.contributor.author Oliveira, Eliandre [UNIFESP]
dc.contributor.author Miranda, Antonio [UNIFESP]
dc.contributor.author Tominaga, Mineko [UNIFESP]
dc.contributor.author Nakaie, Clovis Ryuichi [UNIFESP]
dc.date.accessioned 2015-06-14T13:24:34Z
dc.date.available 2015-06-14T13:24:34Z
dc.date.issued 1997-01-01
dc.identifier http://dx.doi.org/10.1590/S0103-50531997000100012
dc.identifier.citation Journal of the Brazilian Chemical Society. Sociedade Brasileira de Química, v. 8, n. 1, p. 65-70, 1997.
dc.identifier.issn 0103-5053
dc.identifier.uri http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/460
dc.description.abstract The classic hydrolysis procedure for quantification of resin-bound aminoacyl and peptidyl groups with 12 N HCl: propionic acid was reevaluated by studying the influence of the nature of the resin and the resin-bound group. Their stability during acid hydrolysis was dependent on the C-terminal amino acid, and the order of acid stability was Phe > Val > Gly. Otherwise, the dipeptides Ala-Gly, Ala-Val, and Ala-Phe displayed enhanced rates of hydrolysis of the resin if compared with their parent aminoacyl groups. Amongthe resins assayed, the order of acid stability was: benzhydrylamine-resin>p-methylbenzhydrylamine-resin ≅4-(oxymethyl)-phenylacetamidomethyl-resin > chloromethyl-copolymer of styrene-1%-divinylbenzene. Important for peptide synthesis method, the findings demonstrate that longer hydrolysis times than previously recommended in the literature (1 h at 130 °C and 15 min at 160 °C for peptides attached to the chloromethyl-copolymer of styrene-1%-divinylbenzene) are necessary for the quantitative acid-catalyzed cleavage of some resin-bound groups. The observed broad range of hydrolysis time varied from less than 1 h to about 100 h. en
dc.description.abstract O método clássico de hidrólise para a quantificação de grupamentos aminoacílicos e peptídicos ligados a resinas em HCl 12 N : ácido propiônico foi reavaliada, estudando-se a influência da natureza da resina e do grupamento ligado à mesma. A estabilidade frente à hidrólise ácida foi dependente do amino acido C-terminal e a ordem de estabilidade ácida foi Phe > Val > Gly. Por outro lado, os dipeptídeos Ala-Gly, Ala-Val e Ala-Phe apresentaram maiores velocidades de hidrólise da resina, se comparadas com a dos correspondentes grupos aminoacílicos. Dentre as resinas testadas, a ordem de estabilidade foi: benzidrilamino-resina>p-metilbenzidrilamino-resina ≅4-(oximetil)-fenilacetamidometil-resina > copolímero de estireno clorometilado, contendo 1% de divinilbenzeno. Importante para a metodologia de síntese de peptídeos, os resultados demonstraram que tempos de hidrólise mais longos do que os propostos há anos na literatura (1 h a 130 °C e 15 min a 160 °C para os peptídeos ligados ao copolímero de estireno clorometilado, contendo 1% de divinilbenzeno), são necessários para uma clivagem quantitativa de alguns grupos ligados à resina. A ampla faixa de tempos de hidrólise observada variou de menos de 1 h até cerca de 100 h. pt
dc.description.sponsorship Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.description.sponsorship Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
dc.format.extent 65-70
dc.language.iso eng
dc.publisher Sociedade Brasileira de Química
dc.relation.ispartof Journal of the Brazilian Chemical Society
dc.rights Acesso aberto
dc.subject peptide hydrolysis en
dc.subject resin en
dc.subject acid hydrolysis en
dc.subject amino acid analysis en
dc.subject acyl-resin hydrolysis en
dc.subject solid phase peptide synthesis en
dc.title Comparative time-course study of aminoacyl- and dipeptidyl-resin hydrolysis en
dc.type Artigo
dc.contributor.institution Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
dc.contributor.institution Universidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.description.affiliation Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP) Departamento de Biofísica
dc.description.affiliation Universidade Estadual Paulista Instituto de Química Departamento de Bioquímica
dc.description.affiliationUnifesp UNIFESP, Depto. de Biofísica
dc.identifier.file S0103-50531997000100012.pdf
dc.identifier.scielo S0103-50531997000100012
dc.identifier.doi 10.1590/S0103-50531997000100012
dc.description.source SciELO
dc.identifier.wos WOS:A1997WP60200012



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Name: S0103-50531997000100012.pdf
Size: 309.1Kb
Format: PDF
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