Purification, biochemical and functional characterization of miliin, a new thiol-dependent serine protease isolated from the latex of Euphorbia milii

Purification, biochemical and functional characterization of miliin, a new thiol-dependent serine protease isolated from the latex of Euphorbia milii

Autor Moro, L. P. Google Scholar
Murakami, M. T. Google Scholar
Cabral, H. Google Scholar
Vidotto, A. Google Scholar
Tajara, E. H. Google Scholar
Arni, R. K. Google Scholar
Juliano, L. Autor UNIFESP Google Scholar
Bonilla-Rodriguez, G. O. Google Scholar
Instituição UNESP
Ctr Struct Mol Biol
Universidade de São Paulo (USP)
Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Resumo Miliin, a new thiol-dependent serine protease purified from the latex of Euphorbia milii possesses a molecular weight of 79 kDa, an isoelectric point of 4.3 and is optimally active at 60 degrees C in the pH range of and 7.5-11.0. Activity tests indicate that milliin is a thiol-dependent serine protease.
Assunto medicinal plant
latex
Euphorbia milii
serine protease
purification
characterization
Idioma Inglês
Data 2008-07-01
Publicado em Protein and Peptide Letters. Sharjah: Bentham Science Publ Ltd, v. 15, n. 7, p. 724-730, 2008.
ISSN 0929-8665 (Sherpa/Romeo, fator de impacto)
Editor Bentham Science Publ Ltd
Extensão 724-730
Fonte http://dx.doi.org/10.2174/092986608785133744
Direito de acesso Acesso restrito
Tipo Artigo
Web of Science WOS:000259509600012
URI http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/30797

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