Processamento do precursor dos peptideos potenciadores de bradicinina (BPPs) e do peptideo natriuretico tipo C (BJ-CNP) por enzimas proteoliticas da glandula de veneno da Bothrops jararaca

Processamento do precursor dos peptideos potenciadores de bradicinina (BPPs) e do peptideo natriuretico tipo C (BJ-CNP) por enzimas proteoliticas da glandula de veneno da Bothrops jararaca

Título alternativo Processing of the precursor of bradykinin potentiating peptides (BPPs) and C-type natriuretic peptide (Bj-CNP) by proteolytic enzymes of the venom gland of Bothrops jararaca
Autor Hermann, Vivian Veronica Autor UNIFESP Google Scholar
Resumo Neste trabalho foram exploradas duas hipoteses possiveis para a biossintese dos peptideos bioativos contidos no precursor dos peptideos potenciadores de bradicinina (BPPs) e do peptideo natriuretico (Bj-CNP) da glandula de veneno da serpente Bothrops jararaca: processamento extracelular promovido por enzimas proteoliticas do veneno, ou intracelular, por enzimas processadoras, por exemplo do tipo furina, do reticulo endoplasmatico. Como substratos para estudar o processamento foram utilizados peptideos sinteticos fluorescentes contendo sequencias de aminoacidos que flanqueiam os BPPs no seu precursor (A: Abz - Q W A Q N W P H P Q I P P L T V Q - EDDnp; B: Abz - Q I P P L T V Q Q W A Q N W P Q - EDDnp; C: Abz - Q I P P L T V Q Q 0EDDnp; E: Abz - Q Q W A Q N W P Q - EDDnp), e o Bj-CNP (F: Abz - R L K G L A K K G A A K Q - EDDnp; G: Abz - G L A K K G A A Q - EDDnp). Inicialmente, esses substratos foram submetidos a hidrolise pelo veneno bruto da B. jararaca, por enzimas proteoliticas isoladas do veneno, e ainda por fracoes do tecido da glandula de veneno. Os substratos desenhados para o estudo do processamento dos BPPs foram pouco susceptiveis a hidrolise pelo veneno bruto e pelas enzimas isoladas. Os substratos baseados no sitio putativo de processamento do Bj-CNP foram hidrolisados possivelmente por varias serinoproteinases presentes no veneno. Por outro lado, as proteinas da fracao microsomal da glandula de veneno (contidas no sobrenadante 3) mostraram-se ativas sobre os substratos dos BPPs, ainda que em menor grau, e sobre os substratos do Bj-CNP e foram utilizadas como fonte para isolamento de enzimas processadoras. Os resultados mostraram que : 1) O processamento inicial do precursor nao deve envolver as proteinases do veneno e sim enzimas do reticulo endoplasmatico (fracao microsomal). 2) As enzimas processadoras do reticulo endoplasmatico foram separadas em duas fracoes por cromatografia de troca ionica: fracao processadora dos BPPs e fracao processadora do CNP. 3) As enzimas da fracao processadora dos BPPs foram muito pouco ativas sobre seus respectivos substratos, sugerindo a necessidade da utilizacao de substratos maiores, possivelmente o proprio precursor Bj-BPP-CNP. Entretanto, verificamos que esta atividade enzimatica e Ca 2+ ativaveis e inibida por EDTA sugerindo natureza metaloproteasica. 4) As enzimas de fracao processadora do CNP tambem Ca 2+ ativaveis tem provavelmente estrutura serinoproteasica. Varios processos ...(au)
Palavra-chave Bradicinina
Peptídeo Natriurético Tipo C
Peptídeo Hidrolases
Bothrops
Idioma Português
Data de publicação 1999
Publicado em São Paulo: [s.n.], 1999. 100 p.
Publicador Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP)
Extensão 100 p.
Direito de acesso Acesso restrito
Tipo Dissertação de mestrado
Endereço permanente http://repositorio.unifesp.br/handle/11600/16348

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